• Modele de michaelis

    Date: 2019.02.18 | Category: Uncategorized | Tags:

    Nous commençons notre examen cinétique de l`activité enzymatique avec le graphique illustré à la figure 8,11. À une concentration fixe d`enzyme, V0 est presque linéairement proportionnel à [s] quand [s] est petit mais est presque indépendant de [S] quand [s] est grand. En 1913, Leonor Michaelis et Maud Menten proposaient un modèle simple pour tenir compte de ces caractéristiques cinétiques. La caractéristique essentielle dans leur traitement est qu`un complexe ES spécifique est un intermédiaire nécessaire dans la catalyse. Le modèle proposé, qui est le plus simple qui représente les propriétés cinétiques de beaucoup d`enzymes, est la figure 2: diagramme de la vitesse de réaction et de la cinétique de Michaelis-Menten. Image utilisée avec l`autorisation de wikipedia. Le modèle Michaelis-Menten a grandement aidé le développement de la chimie enzymatique. Ses vertus sont la simplicité et une large applicabilité. Cependant, le modèle Michaelis-Menten ne peut pas tenir compte des propriétés cinétiques de nombreuses enzymes. Un groupe important d`enzymes qui n`obéissent pas à la cinétique de Michaelis-Menten comprend les enzymes allostériques. Ces enzymes consistent en plusieurs sous-unités et plusieurs sites actifs. Dans les situations où aucune de ces deux conditions ne tient (c`est-à-dire que la réaction est faible en énergie et qu`il existe un important réservoir de produit (s)), l`équation de Michaelis – Menten se décompose et des approches de modélisation plus complexes prennent explicitement en avant et en arrière les réactions doivent être prises pour comprendre la biologie enzymatique. En biochimie, la cinétique de Michaelis – Menten est l`un des modèles les plus connus de cinétique enzymatique.

    Il est nommé d`après le biochimiste allemand Leonor Michaelis et le médecin canadien Maud Menten. Le modèle prend la forme d`une équation décrivant le taux de réactions enzymatiques, en rapportant le taux de réaction v {displaystyle v} (taux de formation du produit, [P] {displaystyle [{Ce {P}}]}) à [S] {displaystyle [{Ce {S}}]}, la concentration du substrat S. Sa formule est donnée par par conséquent, (K_m ) est égal à la concentration du substrat lorsque le taux est la moitié de la vitesse maximale. De l`équation cinétique de Michaelis Menten, nous avons beaucoup de façons différentes de trouver (K_m ) et (V_ {Max} ) tels que le tracé Lineweaver-Burk, le tracé Hanes-Woolf, et le tracé Eadie-Hofstee, etc. En 1997, Santiago Schnell et Claudio Mendoza ont suggéré une solution de forme fermée pour l`analyse cinétique des cours de temps de la cinétique de Michaelis – Menten basée sur la solution de la fonction Lambert W. [27] à savoir, dans leur analyse originale, Michaelis et Menten supposent que le substrat est en équilibre chimique instantané avec le complexe, ce qui implique [4] [18], nous pouvons alors Substitue K2 [ET] avec Vmaxto obtenir l`équation cinétique de Michaelis Menten: bien que la modification de l`état d`équilibre du modèle a été suggérée par George Edward Briggs et John Burdon Sanderson Haldane, le modèle amélioré est encore appelé le modèle cinétique de Michaelis et Menten et l`équation dérivée comme l`équation de Michaelis-Menten.